الهيموغلوبين

اعمال بناء

الهيموجلوبين هو بروتين في جسم الإنسان الذي يعمل من أجل نقل الأكسجين في الدم يملك. تتكون البروتينات في جسم الإنسان دائمًا من عدة أحماض أمينية مرتبطة ببعضها البعض. يمتص الجسم جزئيًا الأحماض الأمينية في الجسم مع الطعام ؛ يمكن للجسم تحويل الجزيئات الأخرى جزئيًا إلى أحماض أمينية من خلال التحويلات الأنزيمية أو إنتاجها بشكل كامل.

141 من الأحماض الأمينية الفردية تتحد لتشكل وحدة فرعية من الهيموجلوبين ، غلوبين. يتكون جزيء الهيموجلوبين من أربعة جلوبينات ، مع وحدتين فرعيتين متماثلتين تشكلان الجزيء. يتم طي الكرات الأرضية بطريقة تجعل نوعًا من الجيب يتم فيه ربط جزيء الهيم ، وهو ما يسمى بـ "مركب الحديد". هذا المركب الحديدي ، والذي يوجد منه أربعة في جزيء هيموجلوبين واحد ، يربط جزيء واحد من الأكسجين في وقت واحد ، O2.

بسبب الحديد في الهيكل ، يأخذ الهيموجلوبين اللون الأحمر ، الذي يعطي كل الدم لونه. إذا كان أيون الحديد يرتبط الآن بجزيء الأكسجين ، يتغير لون الهيموجلوبين من الأحمر الداكن إلى الأحمر الفاتح ، كما يمكن ملاحظة هذا التغيير في اللون عند مقارنة الدم الوريدي والشرياني. الدم الشرياني ، الذي يحمل كمية أكبر من الأكسجين المرتبط ، له لون أفتح بشكل ملحوظ.

الوحدات الفرعية الأربعة للجلوبين لها تأثير خاص في ربط جزيئات الأكسجين الأربعة. مع كل جزيء أكسجين مرتبط ، تنشأ التفاعلات بين الوحدات الفرعية الأربع ويتم تسهيل ارتباط الأكسجين الآخر. يكون الهيموغلوبين المحمل بأربعة جزيئات أكسجين مستقرًا بشكل خاص. التسليم يعمل أيضا. بمجرد أن يترك جزيء واحد من الأكسجين الهيموجلوبين ، تصبح العملية أسهل بالنسبة للثلاثة الآخرين أيضًا.

البشر لديهم أشكال مختلفة من الهيموجلوبين في مواقف الحياة المختلفة. عندما كان طفلاً في الرحم ، كان لديه في البداية هيموجلوبين جنيني ثم لاحقًا. تختلف وحدات الغلوبين الفرعية في تركيبها الكيميائي وتضمن أن الهيموغلوبين لدى الأطفال لديه تقارب أعلى بكثير للأكسجين من الهيموغلوبين عند البالغين. يتيح ذلك نقل الأكسجين الموجود في المشيمة من الأم إلى دم الطفل.
يمكن أن يكون لدى الإنسان البالغ نوعان مختلفان من الهيموجلوبين ، HbA1 أو HbA2 ، لكن HbA1 يسود في 98٪ من جميع الأشخاص.
إذا ظل مستوى السكر في الدم مرتفعًا جدًا لفترة طويلة ، فقد يكون الهيموجلوبين المقترن بالسكر ، HbA1c ، موجودًا. يستخدم بشكل أساسي في التشخيص لتحليل مستويات السكر في الدم على المدى الطويل.

الميثيموغلوبين هو شكل غير وظيفي. لم يعد قادرًا على ربط الأكسجين. توجد بنسب صغيرة في كل شخص وتتشكل بقوة خاصة في حالة التسمم بالدخان أو العيوب الوراثية. كلما زادت نسبته ، زاد نقص الأكسجين للكائن البشري.

الوظيفة في جسم الإنسان

وظيفة الهيموجلوبين موجود في جسم الإنسان مهم للغاية. جزيء الحديد في وسط الهيم ، والذي تحمله كل وحدة فرعية غلوبين ، يربط جزيء الأكسجين. بعد ضخ الدم الوريدي في الجسم من القلب الأيمن إلى الرئتين ، فإنه يتراكم هناك مع استنشاق الأكسجين على. ومنذ ذلك الحين يطلق عليه اسم غني بالأكسجين. ينتشر الأكسجين عبر حدود الحويصلات الهوائية عبر جدران الأوعية الدموية ، إلى خلايا الدم الحمراء ، وكريات الدم الحمراء ، ويرتبط كيميائيًا بأيون الحديد. يأخذ الدم اللون الشرياني الأحمر الفاتح النموذجي كنتيجة للرابطة ثم يتم ضخه عبر الجسم من القلب الأيسر عبر مجرى الدم الكبير. في الأنسجة التي من المفترض أن تزود الدم بالأكسجين ، يتدفق الدم ببطء بشكل خاص عبر الشعيرات الدموية بحيث يمكن للأنسجة التي تفتقر إلى الأكسجين سحب جزيء الأكسجين من الدم الغني بالأكسجين ويتم تحويل الهيموغلوبين إلى شكله الأصلي.

تأثير "التعاونيتسبب في قيام وحدات globin الأربع بتبسيط عملية تحميل وتفريغ جزيئات الأكسجين بشكل متبادل. تجعل رابطة الأكسجين التي حدثت بالفعل رابطة الجزيئات الثلاثة الأخرى أسهل بكثير. هذا يعني أن محتوى الأكسجين يظل ثابتًا في البداية حتى مع وجود قيود طفيفة في تخصيب الأكسجين. حتى القيود في الشيخوخة ، عند البقاء على ارتفاعات عالية وخلل وظيفي رئوي طفيف ، لا يكون لها في البداية تأثير قوي على تشبع الدم بالأكسجين. حتى لو ضغط الأكسجين الجزئي قد انخفض بالفعل إلى نصف القيمة الأصلية ، تشبع الأكسجين من الدم لا يزال أكثر من 80٪.

ومن المهم أيضا أن الهيموجلوبين خاصية تعتمد على الأكسجين قيمه الحامضيهلربط الضغط الجزئي لثاني أكسيد الكربون ودرجة الحرارة و 2،3-BPG (2،3-bisphosphoglycerate) بدرجات مختلفة. هذا يجعل من الممكن أن يتم تقييد أكبر قدر ممكن في الرئتين وأنه يمكن إطلاق أكبر قدر ممكن في بقية أنسجة الجسم إذا لزم الأمر. حول 2،3-BPG ، والتي على سبيل المثال يزداد أثناء التدريب على المرتفعات ، ويمكن للجسم أيضًا تقليل قوة ارتباط الأكسجين بحيث يمكن إطلاقه بسهولة أكبر.

بالإضافة إلى ذلك ، فإن للهيموجلوبين أيضًا وظيفة معينة درجات ثاني أكسيد الكربون المراد نقلها وإطلاقه في الرئتين. يرتبط ثاني أكسيد الكربون أيضًا بالهيموجلوبين ، ولكن ليس بموقع ارتباط O2.

تعتبر قيمة الهيموجلوبين ذات مغزى للعديد من الأمراض. خاصة أمراض النقص التي تسمى فقر دم هي مشكلة شائعة.

الهيموغلوبين منخفض جدا

نظرًا لأن كل خلية دم حمراء تحتوي على جزيء الهيموجلوبين ، فإن قيمة الهيموجلوبين هي علامة ذات مغزى لعدد خلايا الدم الحمراء في مجرى الدم. يمكن إجراء فحص الدم في المختبرات الطبية لتحديد مستوى الهيموغلوبين واستخدامه لتقدير عدد خلايا الدم الحمراء. إذا كانت القيمة أقل من المعدل الطبيعي للمجموعة المعنية من الناس ، فهناك فقر الدم ، وهو ما يسمى "فقر دم". مجموعة كاملة من الأمراض والأسباب يمكن أن تكون وراء فقر الدم. ومع ذلك ، في معظم الحالات ، يمكن علاج فقر الدم بشكل جيد.

مع قيمة الهيموغلوبين ، توجد قيم إضافية في تعداد الدم ، والتي تشير غالبًا إلى سبب فقر الدم. وتشمل هذه القيم MCH و MCHC و MCV و RDW. إذا تم تقليل حجم ومحتوى الهيموجلوبين في كريات الدم الحمراء الفردية ، فإن MCH و MCHC و MCV يكونان أقل من المعدل الطبيعي. في هذه الحالة ، من المرجح أن يكون هناك نقص في الحديد أو مشكلة في استقلاب الحديد. فقر الدم الناجم عن نقص الحديد هو صورة سريرية شائعة بشكل خاص ، خاصة عند النساء. معظم الأسباب هي النزيف.

اقرأ المزيد عن الموضوع أدناه معلمات كرات الدم الحمراء

سوء التغذية وسوء التغذية من الأسباب الشائعة لفقر الدم. في حالات نادرة ، تكون الأمراض الوراثية أو غيرها من الأسباب. وتشمل ، على سبيل المثال ، فقر الدم المنجلي أو الثلاسيميا أو الأمراض الخبيثة مثل متلازمة خلل التنسج النقوي.

يمكنك معرفة المزيد عن فقر الدم المنجلي في مقالتنا فقر الدم المنجلي - ما مدى خطورة ذلك؟

إذا لم يكن فقر الدم مهددًا بشكل حاد ، فيمكن أولاً محاولة معالجة السبب. في حالة سوء التغذية ، يتم التركيز على النصائح الغذائية. إذا كانت مستويات الهيموغلوبين منخفضة جدًا وتشكل مخاطر في الحياة اليومية ، فيمكن حل المشكلة عن طريق الحقن لمرة واحدة. إذا كان هناك نقص في الحديد ، فيكفي تغيير النظام الغذائي أو إعطاء المريض الحديد عن طريق التسريب. في الحالات الحادة بشكل خاص ، قد يكون من الضروري أيضًا نقل الدم. يشار إلى عمليات نقل الدم بشكل خاص بعد أو أثناء النزيف الغزير أو في حالة اضطرابات تكوين الدم. عمليات نقل الدم المنتظمة ضرورية أيضًا في المرضى الذين يعانون من متلازمة خلل التنسج النقوي.

تتمثل الأعراض الكلاسيكية لفقر الدم في الشحوب والتعب والدوخة والشعور بالضعف.

الهيموجلوبين مرتفع للغاية

نظرًا لأن قيمة الهيموغلوبين في الدم تدل على عدد خلايا الدم الحمراء ، فغالبًا ما ترتبط القيمة المتزايدة بعدد مفرط من كريات الدم الحمراء. يتكون الدم من أجزاء صلبة وسائلة ، حوالي 40:60.
تم العثور على الجزء الرئيسي من الأجزاء الصلبة في كريات الدم الحمراء. إذا كان هناك الكثير منهم ، يتحدث المرء عن "متعدد الكريات"أو"كثرة الكريات الحمر". تعتبر قيم الهيموغلوبين المرتفعة جدًا طبيعية عند الأشخاص الذين أقاموا على ارتفاعات عالية بشكل خاص لفترة طويلة. نظرًا لانخفاض محتوى الأكسجين على ارتفاعات عالية ، يبدأ الجسم في إنتاج ناقلات أكسجين إضافية لتعويض النقص. يستفيد الرياضيون من هذا التأثير من خلال التدريب على المرتفعات. نظرًا للعدد المتزايد من كريات الدم الحمراء ، فإنها تكون أكثر كفاءة عند ممارسة الرياضة في ظروف الأكسجين العادية. يمكن أيضًا إنتاج هذا الدم عن طريق الأدوية ، ولكنه ممنوع باسم "المنشطات EPO" في الرياضة.

حتى على المدى الطويل المدخن والمرضى الذين يعانون أمراض الرئة غالبًا ما يكون لديهم بشكل تفاعلي زيادة في قيم الهيموجلوبين (قيم الهيموجلوبين).

في بعض الحالات ، يمكن أن يسبب زيادة عدد خلايا الدم الحمراء ما يسمى "قيمة الهيماتوكريت" زيادة. يصف نسبة مكونات الدم الصلبة (مثل الخلايا) بالنسبة إلى الدم الكلي. يمكن أن تؤدي زيادة الهيماتوكريت بشكل كبير إلى تجلط الدم, أزمة قلبية و حدود لقيادة. بسبب العديد من المكونات الثابتة التي هي سماكة الدم ويتدفق ببطء أكثر عبر الأوعية. تم العثور على عدد قليل من هذه الحالات في الرياضيين الذين ارتكبوا المنشطات الهائلة EPO. القيم المتزايدة بقوة تجلب معها هذا الخطر.

التغيير المرضي الذي يؤدي إلى زيادة مستويات الهيموجلوبين في الدم هو ذلك كثرة الحمر الحقيقية. هذا المرض هو واحد من مأمراض التكاثر الصفري، حيث يتم إنتاج جميع مكونات الدم الصلبة بشكل متزايد ، بما في ذلك الكريات البيض و الصفائح. المرض نادر جدا ويمكن أن يكون خلقي أو مكتسب.

إذا كانت مستويات الهيموغلوبين مرتفعة قليلاً ، لا يلاحظ المرضى عادة أي أعراض في الحياة اليومية. فقر الدم مشكلة شائعة في الممارسة السريرية اليومية أكثر من زيادة مستويات الهيموجلوبين.

اعتلال الهيموغلوبين

اعتلال الهيموغلوبين هو المصطلح الشامل للأمراض التي تسبب تغيرات في الهيموجلوبين. هذه مهيأة وراثيا.

أشهرها فقر الدم المنجلي و ال التلاسيمية (مقسمة إلى ثلاسيميا ألفا وبيتا). وتعتمد الأمراض إما على طفرة ، أي تغيير في البروتينات (فقر الدم المنجلي) أو انخفاض إنتاجها (الثلاسيميا).

تشترك الأمراض في أنها يمكن أن تكون ذات شدة مختلفة وأنها ، حسب درجة شدتها ، تؤدي إلى فقر دم خفيف أو شديد أو حتى إلى أطفال غير قادرين على البقاء على قيد الحياة.

الهيموغلوبين في البول

إذا كانت هناك جزيئات الهيموجلوبين في الدم ، فهذه علامة على وجود أ زيادة الموت من خلايا الدم الحمراء في مجرى الدم.هذا هو المعروف باسم بيلة الهيموغلوبينية. ترشح الكلى الدم بالكامل من الدورة الدموية عدة مرات في غضون ساعة. ومع ذلك ، كقاعدة عامة ، لا تقوم بتصفية البروتينات. إذا ماتت كريات الدم الحمراء داخل الأوعية الدموية بدلاً من الطحال ، حيث تتحلل عادة ، فهناك جزيئات هيموجلوبين زائدة خالية في الدم. ثم تقوم الكلى بترشيحها وإخراجها في البول. على غرار الطريقة التي يعطي الهيموجلوبين الدم لونه الأحمر ، ثم يتحول لون البول أيضًا إلى اللون الأحمر الداكن.

أيضا ملاريا يسبب بيلة الهيموغلوبين. ومع ذلك ، هناك أنواع معينة من فقر دم أو أخطاء نقل الدم. إذا كان السبب في الأوعية الدموية ، فغالبًا ما توجد بيلة الهيموجلوبين. لا ينبغي الخلط بينه وبين البيلة الدموية ، حيث يوجد الدم الكامل في البول. أسباب وأسباب ذلك مختلفة.

HbA1C

ال الهيموجلوبين A1C هو شكل خاص من الهيموجلوبين في جسم الإنسان. يُعرف أيضًا باسم glycohemoglobin ويصف أ جزيء الهيموجلوبين الطبيعي الذي يرتبط به الجلوكوز هو.

كل شخص لديه كمية صغيرة من HbA1C في دمه ، والتي يمكن تحديدها من خلال فحص الدم. انها في الدم خاصة الكثير من السكر في شكل جلوكوز ، يتم تحويل الهيموجلوبين إلى شكله "الجلوكوز" بدون إنزيمات. هذه العملية غير قابلة للعكس. نظرًا لأن كريات الدم الحمراء تعيش في المتوسط ​​ثمانية أسابيع قبل أن تتحلل ، يمكن استخدام كمية HbA1C لتقدير مستوى السكر في الدم خلال الأسابيع القليلة الماضية. لذلك تعتبر قيمة HbA1C ذاكرة سكر الدم ويستخدم في الطب.

المرضى الذين يعانون من اضطراب سكر معروف السكرى يجب فحص مستوى HbA1C كل ثلاثة أشهر. من المعدل الطبيعي هو 4-6٪ حصة في الهيموغلوبين الكلي. يجب أن يحاول مرضى السكر أيضًا الحفاظ على قيمتها أقل من 8٪ ضرر دائم عن طريق منع المرض.

في المرضى الذين يعانون من فقر الدم الناجم عن نقص الحديد وتليف الكبد والقصور الكلوي والأمراض الأخرى التي يمكن أن تؤثر على تعداد الدم ، فإن القيم مزورة وغير حاسمة.

القيم القياسية

تختلف القيم الطبيعية لتركيز الهيموجلوبين من الأطفال إلى البالغين ، ولكن أيضًا بين الرجال والنساء. نطاقات المرجع في البالغين رجال يقع عند 12.9 - 16.2 جم / ديسيلتر ، في نساء في 12-16 جم / ديسيلتر وعلى مولود جديد في 19 جم / ديسيلتر.

96٪ من جميع القيم للأشخاص الأصحاء تقع في هذا النطاق. ومع ذلك ، عندما تصبح أعراض فقر الدم ملحوظة ، فإنها تختلف من شخص لآخر. في الممارسة السريرية اليومية ، يعتمد العلاج أيضًا على الصورة السريرية. لا تشير كل قيمة خارج النطاق المرجعي إلى مرض فعلي أو فقر دم.

تخليق الهيموجلوبين

لم تعد كريات الدم الحمراء الناضجة تمتلك نواة خلية وبالتالي لم تعد قادرة على إنتاج البروتينات. وهكذا يصبح الهيموجلوبين ، الموجود في خلايا الدم الحمراء ، أثناء نضوج هذه في مرحلة أريثروبلاستس (مرحلة ما قبل خلايا الدم الحمراء). كما هو موضح أعلاه ، يتكون الهيموغلوبين من بروتينات وجزيئات الهيم ، والتي يتم إنتاجها بشكل منفصل ثم تجميعها معًا. من المهم هنا أنه بالنسبة لتركيب الهيم ، أي الإنتاج ، كلاهما حديد طالما فيتامين ب 6 مطلوبين. وهذا ما يفسر سبب تسبب نقص هذه المواد في الإصابة بفقر الدم.